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Text File  |  1995-03-04  |  2.7 KB  |  49 lines
  1. ****************************************************
  2. * Insulinase family, zinc-binding region signature *
  3. ****************************************************
  4.  
  5. A number of proteases dependent on divalent cations  for  their activity  have
  6. recently been  shown  [1]  to  belong  to one family, on the basis of sequence
  7. similarity. These enzymes are listed below.
  8.  
  9.  - Insulinase  (EC  3.4.24.56)  (also  known as insulysin or insulin-degrading
  10.    enzyme or  IDE),  a  cytoplasmic  enzyme  which seems to be involved in the
  11.    cellular  processing of insulin, glucagon and other small polypeptides.
  12.  - Escherichia coli  protease III  (EC 3.4.24.55)  (pitrilysin)  (gene ptr), a
  13.    periplasmic enzyme that degrades small peptides.
  14.  - Mitochondrial processing peptidase (EC 3.4.99.41).  This enzyme removes the
  15.    transit peptide  from  the  precursor  form  of  proteins imported from the
  16.    cytoplasm across the  mitochondrial inner membrane.  It  is composed of two
  17.    nonidentical  homologous  subunits.    The  second subunit,  known  as  the
  18.    processing-enhancing  protein,  is  also   one  of  the  core  subunits  of
  19.    mitochondrial ubiquinol-cytochrome c reductase.
  20.  - Klebsiella pneumoniae protein pqqF [2].  This  protein  is required for the
  21.    biosynthesis of the coenzyme pyrrolo-quinoline-quinone (PQQ). It is thought
  22.    to be  protease  that  cleaves peptide bonds in a small peptide (gene pqqA)
  23.    thus providing  the  glutamate  and  tyrosine  residues  necessary  for the
  24.    synthesis of PQQ.
  25.  - Escherichia coli hypothetical protein yddD.
  26.  
  27. These enzymes do  not  share  many  regions of  sequence  similarity; the most
  28. noticeable is  in  the  N-terminal  section.  This region includes a conserved
  29. histidine followed,  three  residues  later,  by  either  a  glutamate  or  an
  30. aspartate and then by a basic residue (His, Arg or Lys). In pitrilysin, it has
  31. been shown [3] that  the  H-x-x-E-H  motif is involved in enzyme activity; the
  32. two histidines  bind  zinc  and  the  glutamate  is  necessary  for  catalytic
  33. activity. The signature pattern for this family is based on this region.
  34.  
  35. -Consensus pattern: G-x(9)-G-x-[STA]-H-[LIVMFY]-x-[DE]-[HRK]-[LIVMFY]-x-
  36.                     [LIVMFY]-x-[GST](2)
  37.                     [The H and possibly the HRK are zinc ligands]
  38.                     [E or D is the active site residue]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  40. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  41. -Last update: June 1994 / Text revised.
  42.  
  43. [ 1] Rawlings N.D., Barrett A.J.
  44.      Biochem. J. 275:389-391(1991).
  45. [ 2] Meulenberg J.J.M., Sellink E., Riegman N.H., Postma P.W.
  46.      Mol. Gen. Genet. 232:284-294(1992).
  47. [ 3] Becker A.B., Roth R.A.
  48.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:3835-3839(1992).
  49.